Синтезирован белок, препятствующий прогрессированию болезни Паркинсона

2 березня 2015 о 16:53
1189

Синтезирован белок, препятствующий прогрессированию болезни ПаркинсонаНа сегодня в мире насчитывают около 10 млн человек с болезнью Паркинсона, при этом отмечают тенденцию к увеличению их количества, что обусловлено старением населения планеты. Существующие методы лечения способны лишь ослабить симптоматику болезни Паркинсона и не гарантируют замедления ее прогрессирования. Несмотря на то что точная причина заболевания по-прежнему неясна, одним из его триггеров ученые признают белок альфа-синуклеин (α-synuclein), естественно присутствующий в здоровых нейронах и являющийся общим для всех пациентов с болезнью Паркинсона. По причине ряда мутаций, добавляющих новые копии этого белка, происходит агрегация альфа-синуклеина в олигомеры с кольцевидной структурой, которые оказывают токсическое действие, в первую очередь, на дофаминергические нейроны.

Согласно результатам исследования, опубликованным в журнале «Biological Chemistry», ученым из факультета биологии и биохимии Университета Бат (Department of Biology and Biochemistry at the University of Bath), Великобритания, удалось синтезировать белок-антагонист альфа-синуклеина, состоящий всего из 10 аминокислот, который блокирует образование олигомерных комплексов и, соответственно, их токсическое воздействие на дофамин­ергические нейроны. В данном случае синтезированный белок обладает способностью присоединяться к аномальному альфа-синуклеину, препятствуя его дальнейшей агрегации.

Как отмечают авторы исследования, открытие применимо и к другим нейродегенеративным заболеваниям, вызванным агрегацией белков, таким как болезнь Альцгеймера. В последнее время проводится интенсивный поиск терапевтических мишеней для предотвращения аномальной агрегации белков, и агрегаты альфа-синуклеина представляются весьма перспективными претендентами на эту роль.

В ближайшее время исследователи планируют начать поиск лекарственного средства, напрямую воздействующего на олигомерные комплексы альфа-синуклеина и способного подавлять их токсическое действие, не нарушая функции естественно содержащихся в клетках головного мозга неагрегированных форм белка.

    • Cheruvara H., Allen-Baume V.L., Kad N.M., Mason J.M. (2015) Intracellular screening of a peptide library to derive a potent peptide inhibitor of α-synuclein aggregation. J. Biol. Chem., 23 January [Epub ahead of print].
    • Paddock C. (2015) Peptide developed that may slow Parkinson’s disease. Medical News Today, 26 February (http://www.medicalnewstoday.com/articles/289979.php).

Сергей Боровик